กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้: http://kb.psu.ac.th/psukb/handle/2016/17382
ชื่อเรื่อง: คุณสมบัติของโปรตีน Shrimp Ovarian Peritrophin domain A (SOP-A) ในการยับยั้งจุลินทรีย์
ชื่อเรื่องอื่นๆ: Characterization of Shrimp Ovarian Peritrophin domain A for antimicrobial activity
รายงานวิจัยฉบับสมบูรณ์ โครงการวิจัยเรื่อง คุณสมบัติของโปรตีน Shrimp Ovarian Peritrophin domain A (SOP-A) ในการยับยั้งจุลินทรีย์
ผู้แต่ง/ผู้ร่วมงาน: วิไลวรรณ โชติเกียรติ
ปัญชลิกา เดชะมาก
The Center for Genomics and Bioinformatics Research
สถานวิจัยจีโนมและชีวสารสนเทศ
คำสำคัญ: กุ้ง;ชีววิทยา;โปรตีน
วันที่เผยแพร่: 2558
สำนักพิมพ์: มหาวิทยาลัยสงขลานครินทร์
บทคัดย่อ: Shrimp ovarian peritrophin (SOP), a major protein in jelly layer and cortical rods, plays a role in egg protection after spawning. Previous study, sequence of SOP gene from Fenneropenaeus merguiensis (Fm-SOP) was composed of domain A and domain B. The SOP domain A contains amino acid sequences between 1-80 of Fm-SOP. The domain A had six conserved cysteines which may inhibit microorganism. The molecular weight of purified SOP-A protein was about 9 kDa. Antimicrobial activity of SOP-A protein was investigate by liquid growth inhibition assay. Minimal Inhibition Concentration (MIC) of SOP-A with Staphylococcus aureus, Escherichia coli, Vibrio harveyi, Candida albicans and Fusarium oxysporum were 0.035 mg/ml, 0.28 mg/ml, 0.28 mg/ml, 0.57 mg/ml and 0.015 mg/ml, respectively. The SOP-A protein was able to agglutinate V. harveyi in vitro and displayed a chitinase activity. Moreover, the SOP-A protein also displayed proteinase inhibitory activity against trypsin. In addition the stability of SOP-A protein was tested and found decrease antimicrobial activity after incubation at 50 °C for 5 h.
Abstract(Thai): Shrimp (Ovarian Peritrophin เป็นโปรตีนที่พบใน jelly eyer และ cortical rod ทําหน้าที่ในการ ป้องกันไข่กุ้งจากสิ่งอันตรายภายนอกทันทีหลังจากที่กุ้งวางไข่ จากการศึกษาที่ผ่านมาพบว่าลําดับกรดอะมิ โนของยืน SOP ของกุ้งแชบ๊วย Fenneropenaeus merguiensis) ประกอบด้วย 2 domain คือ domain A และ domain B ซึ่งในส่วนของ domain A จะเริ่มตั้งแต่กรดอะมิโนตําแหน่งที่ 1-80 ของยีน Fm-SOP นั้น ประกอบด้วย cysteine-rich domains ซึ่งเป็นลักษณะหนึ่งที่พบใน antimicrobial peptide หลายชนิด การ ทดลองนี้ได้ทําการผลิตโปรตีนลูกผสม SOP-A พบว่าโปรตีนที่ผลิตได้มีขนาดประมาณ 9 KDa หลังจากนั้น นําโปรตีนนี้ไปทดสอบคุณสมบัติการด้านจุลชีพด้วยวิธี liquid growth inhibition assay พบว่าโปรตีน SOPA มีฤทธิ์ในการยับยั้งการเจริญเติบโตของเชื้อ Staphylococcus aureus, Escherichia coli, Tibrio harveyi, Candida albicans และ Fusarium crysportan โดยมีค่าความเข้มข้นต่ําสุดที่สามารถยับยั้งเชื่อได้ (MIC) เท่ากับ 0.035 mg/ml, 0.28 mg ml, 0.28 mg/ml, 0.57 mg/ml และ 0.015 mg/ml ตามลําดับและเมื่อทดสอบ การออกฤทธิ์ของโปรตีนพบว่าโปรตีน SOP-A มีความสามารถในการทําให้ r. harvey เกิดการเกาะกลุ่ม (agglutinate) และมีคุณสมบัติเป็นเอนไซม์ไคติเนสนอกจากนี้ยังมีคุณสมบัติในการยับยั้งการทํางานของ เอนไซม์โปรตีนเนส โดยสามารถยับยั้งการทํางานของเอนไซม์ Trypsin และจากการศึกษาความคงตัวของ โปรตีน SOP-A พบว่าโปรตีน SOP-A มีประสิทธิภาพในการต้านเชื้อ S. aureus ลดลงเมื่อบ่มโปรตีนที่ อุณหภูมิ 50 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 5 ชั่วโมง
URI: http://kb.psu.ac.th/psukb/handle/2016/17382
ปรากฏในกลุ่มข้อมูล:300 Research

แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
แฟ้ม รายละเอียด ขนาดรูปแบบ 
413365-abstract.pdf112.89 kBAdobe PDFดู/เปิด


รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น